Τα ένζυμα ως πρωτεϊνικοί βιολογικοί καταλύτες: πώς μειώνουν την ενέργεια ενεργοποίησης, ποιες ιδιότητες έχουν, τι επηρεάζει τη δράση τους και πού χρησιμοποιούνται.
Γ΄ ΛΥΚΕΙΟΥΒΙΟΛΟΓΙΑΕΝΟΤΗΤΑ 315 ΛΕΠΤΑ
Το μάθημα είναι στο σχολικό βιβλίο. Δεν το αντιγράφουμε εδώ. Άνοιξε το επίσημο
κεφάλαιο και γύρνα για την εξάσκηση.
Η σύνοψη, οι όροι και οι ασκήσεις γράφτηκαν με τη βοήθεια τεχνητής νοημοσύνης από το
σχολικό βιβλίο και μπορεί να έχουν λάθη. Πηγή είναι πάντα το βιβλίο: ό,τι σου φαίνεται περίεργο,
έλεγξέ το εκεί. Βρήκες λάθος; Γράψε μας στο aporia@signmak.com.
Σχεδιάγραμμα
Δική μας σύνοψη της ενότητας, για επανάληψη, γραμμένη με τη βοήθεια τεχνητής νοημοσύνης. Μπορεί να έχει λάθη: πηγή είναι πάντα το βιβλίο.
Τι έγινε
Ενέργεια ενεργοποίησης: ακόμη και οι εξώθερμες αντιδράσεις χρειάζονται αρχικά ενέργεια. Αν οι μεταβολικές αντιδράσεις γίνονταν με θέρμανση, το κύτταρο θα χρειαζόταν απαγορευτικά ποσά ενέργειας και πολύ χρόνο.
Μηχανισμός δράσης: τα ένζυμα (πρωτεΐνες) ελαττώνουν την ενέργεια ενεργοποίησης και επιταχύνουν αντιδράσεις που θα γίνονταν και χωρίς αυτά, έως 100 εκατομμύρια φορές (ό,τι διαρκεί 1 λεπτό με ένζυμο θα έπαιρνε 32 μήνες χωρίς).
Τα υποστρώματα δένονται και προσανατολίζονται στο ενεργό κέντρο, μια μικρή περιοχή του ενζύμου, με ταίριασμα «κλειδιού και κλειδαριάς». Οι δεσμοί τους γίνονται ασταθείς και σπάνε πιο εύκολα· σε ορισμένα ένζυμα το ενεργό κέντρο παίρνει συμπληρωματικό σχήμα μόνο αφού δεθεί το υπόστρωμα.
Ιδιότητες (από την πρωτεϊνική τους φύση): η καταλυτική δράση εξαρτάται από την τριτοταγή δομή και χάνεται μαζί της· δρουν πολύ γρήγορα (ένα μόριο καταλάσης διασπά 6 εκατομμύρια μόρια H₂O₂ το λεπτό: 2H₂O₂ → 2H₂O + O₂)· μένουν αναλλοίωτα και ξαναχρησιμοποιούνται ώσπου να καταστραφούν.
Έχουν υψηλή εξειδίκευση (ένα υπόστρωμα, μία αντίδραση ή λίγες πολύ συγγενικές) και η δραστικότητά τους επηρεάζεται από θερμοκρασία, pH κ.ά. Χωρίζονται σε ενδοκυτταρικά (ελεύθερα ή δεμένα σε μεμβράνες) και εξωκυτταρικά, και ονομάζονται με την κατάληξη -άση ή από τον τύπο της αντίδρασης.
Παράγοντες: άριστη θερμοκρασία για τα περισσότερα 36 έως 38°C· άριστο pH συνήθως 5 έως 9, περίπου 7 στα ενδοκυτταρικά, περίπου 2 για την πεψίνη και 8,5 για τη θρυψίνη. Η ταχύτητα ανεβαίνει με το υπόστρωμα ώσπου να καλυφθούν όλα τα ενεργά κέντρα, και με την ποσότητα του ενζύμου.
Αναστολείς: μη αντιστρεπτοί (δένονται μόνιμα, π.χ. αέρια όπως εντομοκτόνα, Hg²⁺, Pb²⁺, Ag⁺) και αντιστρεπτοί (παροδική αναστολή). Σε μεταβολική οδό, η συσσώρευση του τελικού προϊόντος αναστέλλει προσωρινά ένα αρχικό ένζυμο (αναδραστική αναστολή).
Συμπαράγοντες: μη πρωτεϊνικές ουσίες, ανόργανα ιόντα (Zn²⁺, Cu²⁺, Mn²⁺) ή οργανικές ενώσεις όπως τα συνένζυμα, πολλά από τα οποία είναι ή περιέχουν βιταμίνες· ένζυμο και συνένζυμο χωριστά είναι ανενεργά. Τα ένθετα αναφέρουν τα ριβόζυμα, παθήσεις από έλλειψη ενζύμων και βιομηχανικές χρήσεις (αμυλάσες, λιπάσες, πρωτεάσες, κυτταρινάσες).
Πώς επιταχύνουν τα ένζυμα τις μεταβολικές αντιδράσεις;
Μειώνουν την ενέργεια ενεργοποίησης, δηλαδή την ενέργεια που πρέπει αρχικά να δοθεί στα αντιδρώντα μόρια. Τα υποστρώματα προσανατολίζονται σωστά στο ενεργό κέντρο και οι δεσμοί τους αποσταθεροποιούνται, οπότε σπάνε ευκολότερα και σχηματίζονται τα προϊόντα.
Γιατί ένα ένζυμο δρα συνήθως σε ένα μόνο υπόστρωμα;
Η εξειδίκευση οφείλεται στη χωροδιάταξη του ενζύμου και στο αν το ενεργό κέντρο μπορεί να δεθεί με το υπόστρωμα, όπως κλειδί σε κλειδαριά. Η καταλάση διασπά μόνο το H₂O₂, ενώ η παγκρεατική λιπάση δρα σε πολλά διαφορετικά λιπίδια.
Τι παθαίνει ένα ένζυμο γύρω στους 50°C;
Η πτώση της δραστικότητάς του γίνεται μόνιμη και δεν αναστρέφεται αν μειωθεί η θερμοκρασία, επειδή η πρωτεΐνη χάνει την τριτοταγή δομή από την οποία εξαρτάται η καταλυτική της δράση.
Ανοίγει το μενού κοινοποίησης του κινητού σου. Αν δεν υπάρχει, αντιγράφεται ο σύνδεσμος.
Νέα από το aporia.gr Νέες ενότητες και ό,τι βρίσκουμε στα θέματα των Πανελληνίων, στη σελίδα μας στο Facebook.