Πώς τα μονομερή ενώνονται σε μακρομόρια και ποια είναι τα τέσσερα είδη τους, με κέντρο βάρους τις πρωτεΐνες: αμινοξέα, πεπτιδικός δεσμός, τα τέσσερα επίπεδα δομής, η σχέση δομής και λειτουργίας και η μετουσίωση.
Γ΄ ΛΥΚΕΙΟΥΒΙΟΛΟΓΙΑΕΝΟΤΗΤΑ 115 ΛΕΠΤΑ
Το μάθημα είναι στο σχολικό βιβλίο. Δεν το αντιγράφουμε εδώ. Άνοιξε το επίσημο
κεφάλαιο και γύρνα για την εξάσκηση.
Η σύνοψη, οι όροι και οι ασκήσεις γράφτηκαν με τη βοήθεια τεχνητής νοημοσύνης από το
σχολικό βιβλίο και μπορεί να έχουν λάθη. Πηγή είναι πάντα το βιβλίο: ό,τι σου φαίνεται περίεργο,
έλεγξέ το εκεί. Βρήκες λάθος; Γράψε μας στο aporia@signmak.com.
Σχεδιάγραμμα
Δική μας σύνοψη της ενότητας, για επανάληψη, γραμμένη με τη βοήθεια τεχνητής νοημοσύνης. Μπορεί να έχει λάθη: πηγή είναι πάντα το βιβλίο.
Τι έγινε
Τα μακρομόρια (πολυμερή) χτίζονται από μονομερή: αμινοξέα δίνουν πρωτεΐνες, νουκλεοτίδια δίνουν νουκλεϊκά οξέα, μονοσακχαρίτες δίνουν πολυσακχαρίτες. Όλοι οι οργανισμοί χρησιμοποιούν τα ίδια είδη δομικών λίθων, κάτι που θέτει το ερώτημα της κοινής καταγωγής.
Τα μονομερή ενώνονται πάντα με συμπύκνωση: το ένα χάνει H, το άλλο OH, φεύγει ένα μόριο H₂O και σχηματίζεται ομοιοπολικός δεσμός, ο πιο διαδεδομένος στην έμβια ύλη λόγω σταθερότητας. Η διάσπαση με προσθήκη νερού λέγεται υδρόλυση. Δεσμοί υδρογόνου, δυνάμεις Van der Waals και υδρόφοβοι δεσμοί δεν ενώνουν μονομερή αλλά διαμορφώνουν το τελικό σχήμα. Ιεραρχία βιομορίων: πρόδρομα (H₂O, CO₂, NH₃), ενδιάμεσα, δομικοί λίθοι, μακρομόρια, συμπλέγματα, οργανίδια.
Πρωτεΐνες (εντός ύλης): είναι τα πιο διαδεδομένα και πολυδιάστατα μακρομόρια· ακόμη και ένα βακτήριο έχει εκατοντάδες διαφορετικές. Όλες, σε ιούς, βακτήρια ή ανώτερους οργανισμούς, χτίζονται από 20 είδη αμινοξέων (από τα πάνω από 170 γνωστά), με διαφορετικό αριθμό και σειρά κάθε φορά, ενίοτε πάνω από 1.000, όπως τα 24 γράμματα φτιάχνουν χιλιάδες λέξεις.
Κάθε αμινοξύ έχει σταθερό τμήμα (άτομο H, αμινομάδα και καρβοξυλομάδα πάνω σε κοινό άτομο C) και μεταβλητό τμήμα, την πλευρική ομάδα R, διαφορετική σε καθένα από τα 20. Η καρβοξυλομάδα του ενός ενώνεται με την αμινομάδα του άλλου με συμπύκνωση (πεπτιδικός δεσμός): διπεπτίδιο, τριπεπτίδιο κ.ο.κ.· πάνω από 50 αμινοξέα δίνουν πολυπεπτίδιο. Με 20 αμινοξέα σε 100 θέσεις οι δυνατοί συνδυασμοί είναι 20¹⁰⁰.
Ένα πολυπεπτίδιο αποκτά βιολογικό ρόλο μόνο όταν πάρει την τελική μορφή του στον χώρο. Επίπεδα: πρωτοταγής (αλληλουχία αμινοξέων), δευτεροταγής (έλικα ή πτυχωτή μορφή), τριτοταγής (αναδίπλωση σε καθορισμένο σχήμα, τελική για μία αλυσίδα), τεταρτοταγής (ένωση πολλών αλυσίδων, π.χ. αιμοσφαιρίνη). Το σχήμα ορίζεται από την αλληλουχία και σταθεροποιείται με δεσμούς μεταξύ των ομάδων R· άρα η πρωτοταγής δομή καθορίζει τη μορφή και η μορφή τη λειτουργία.
Μετουσίωση: σε ακραία θερμοκρασία ή pH σπάνε οι δεσμοί μεταξύ των πλευρικών ομάδων, χάνεται η τρισδιάστατη δομή και η λειτουργία (αλβουμίνη του αβγού στο τηγάνι). Ο άνθρωπος έχει πάνω από 30.000 πρωτεΐνες. Δομικές: κολλαγόνο, ελαστίνη. Λειτουργικές: μεταφορικές (αιμοσφαιρίνη, μυοσφαιρίνη), αμυντικές (αντισώματα, ινωδογόνο), συσταλτές (μυοσίνη, ακτίνη), αποθηκευτικές (καζεΐνη, αλβουμίνη), ορμονικές (ινσουλίνη, γλυκαγόνη), ενζυμικές (εξοκινάση, RNA πολυμεράση). Ένθετο: το σχήμα των μαλλιών οφείλεται σε δεσμούς υδρογόνου και σε δισουλφιδικούς δεσμούς κυστεΐνης.
Νουκλεϊκά οξέα: νουκλεοτίδιο = πεντόζη + φωσφορικό οξύ + αζωτούχα βάση· DNA με δεσοξυριβόζη και A, G, C, T, RNA με ριβόζη και U αντί T. Το DNA (μοντέλο διπλής έλικας, Γουάτσον και Κρικ 1953) έχει δύο κλώνους με τις βάσεις στραμμένες προς τα μέσα, ενωμένες με δεσμούς υδρογόνου μόνο σε συμπληρωματικά ζεύγη: A με T (δύο δεσμοί), G με C (τρεις). Βρίσκεται στα χρωμοσώματα του πυρήνα και λίγο σε μιτοχόνδρια και χλωροπλάστες. Το RNA είναι κατά βάση μονόκλωνο, σε τρεις τύπους: mRNA, tRNA, rRNA.
Υδατάνθρακες: μονοσακχαρίτες (τριόζες, πεντόζες, εξόζες όπως η γλυκόζη), δισακχαρίτες (μαλτόζη, σακχαρόζη, λακτόζη) και πολυσακχαρίτες από γλυκόζη: κυτταρίνη (δομική), άμυλο στα φυτά και γλυκογόνο σε ζώα και μύκητες (αποταμιευτικά). Λιπίδια, αδιάλυτα στο νερό: ουδέτερα λίπη (γλυκερόλη + 3 λιπαρά οξέα, κορεσμένα ή ακόρεστα, διπλάσια ενέργεια από τους υδατάνθρακες ανά βάρος), φωσφολιπίδια (υδρόφιλη κεφαλή, υδρόφοβη ουρά, διπλοστιβάδα μεμβρανών), στεροειδή (χοληστερόλη, συστατικό των μεμβρανών των ζωικών κυττάρων).
Ποια είναι τα τέσσερα επίπεδα οργάνωσης μιας πρωτεΐνης;
Πρωτοταγής δομή είναι η σειρά των αμινοξέων στην αλυσίδα· στη δευτεροταγή η αλυσίδα παίρνει ελικοειδή ή πτυχωτή μορφή· στην τριτοταγή αναδιπλώνεται στον χώρο σε καθορισμένο σχήμα. Αν η πρωτεΐνη έχει μία αλυσίδα, σταματά στην τριτοταγή· αν έχει περισσότερες, αυτές συνδυάζονται στην τεταρτοταγή δομή, όπως στην αιμοσφαιρίνη με τέσσερις αλυσίδες, ανά δύο ίδιες.
Τι είναι η μετουσίωση μιας πρωτεΐνης;
Όταν η πρωτεΐνη εκτεθεί σε ακραία θερμοκρασία ή ακραίο pH, σπάνε οι δεσμοί ανάμεσα στις πλευρικές ομάδες των αμινοξέων, χάνεται η τρισδιάστατη δομή και μαζί της η λειτουργικότητα. Παράδειγμα είναι η αλβουμίνη του ασπραδιού, που με τη θέρμανση από διαυγής γίνεται λευκή και συμπαγής.
Πώς πρωτεΐνες από τα ίδια 20 αμινοξέα έχουν τόσο διαφορετικές λειτουργίες;
Διαφέρουν στον αριθμό και στη σειρά των αμινοξέων, δηλαδή στην πρωτοταγή δομή, άρα και στις ομάδες R που βρίσκονται σε κάθε θέση. Έτσι οι δεσμοί ανάμεσα στις πλευρικές ομάδες σχηματίζονται σε άλλα σημεία, η αλυσίδα αναδιπλώνεται αλλιώς και η πρωτεΐνη παίρνει άλλη μορφή στον χώρο, που ορίζει τη λειτουργία της.
Ανοίγει το μενού κοινοποίησης του κινητού σου. Αν δεν υπάρχει, αντιγράφεται ο σύνδεσμος.
Νέα από το aporia.gr Νέες ενότητες και ό,τι βρίσκουμε στα θέματα των Πανελληνίων, στη σελίδα μας στο Facebook.